蛋白质组学lcms-蛋白质组学三大基本技术
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1、低丰度蛋白分离与鉴定
种高丰度蛋白质(清蛋白、IgG、IgA、触珠蛋 白、转铁蛋白和抗胰岛素),从而使样品几乎不 含有这些干扰物,可以使用LC/MS或凝胶电泳 做进一步研究。
例如,当使用阴离子交换剂进行层析时,制备pH由高到低呈线性变化的梯度溶液的方法是,在梯度仪的混合室中装高pH溶液,而在另一室装低pH极限溶液,然后打开层析柱的下端出口,让洗脱液连续不断地流过柱体。
溶解在溶液中的疏水性物质如膜蛋白,与表面活性剂的疏水基团结合,被萃取进表面活性剂相,亲水性物质留在水相,这种利用浊点现象使样品中疏水性物质与亲水性物质分离的萃取方法就是浊点萃取。
这种方法是基于蛋白质在样品中的重量和荧光信号等特征进行差异分析,能够鉴定出低丰度蛋白或者组分分布较宽的蛋白。
2、生物质谱技术在蛋白质组学中的应用有哪些
鉴定蛋白,蛋白定量,蛋白相互作用,蛋白翻译后修饰,生物标记物,分子机制研究。。
质谱技术MS:是目前分析蛋白质的主要手段之一。质谱技术可以检测蛋白质的质量、序列、修饰和定量等信息,包括基于母离子扫描MS和tandem MS(MS/MS)等多种方法。
-DE在1975年出现,是一项广泛应用于分离细胞、组织、或其他生物样品中蛋白质混合物的技术。它根据蛋白质不同的特点分两相分离蛋白质。第一相是等电聚焦(IEF.电泳,根据蛋白质等电点的不同进行分离。
这样的技术包括离子淌度(TIMS)和高强场离子迁移谱和(FAIMS)。在质谱扫描模式的选择上,传统的数据依赖采集(DDA)模式在蛋白质组学研究非常成熟,且兼容基于标签的定量技术。
3、蛋白质谱,MALDI-TOF/TOF 和LC-MS/MS有什么区别
LC-MS/MS为液质联用系统,具有在线液相。可以一边液相分离同时进行质谱一二级扫描;MALDI-TOF/TOF没有液相,酶解产物直接进质谱仪进行扫描。在线的液相分离系统可以使酶解后的混合肽段分离,依次洗脱被质谱检测。
都可以做蛋白鉴定,两种方法的离子化方法不一样,对待测样品有一定倾向性,所以两者有互补性,不存在优劣比较。
蛋白质谱技术简单来说就是一种将质谱仪用于研究蛋白质的技术。
后者是液相色谱跟质谱联用。而前者只是质谱。一般双向电泳后,会再用MALDI-tof打质谱的。
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